O estrutura quaternária de proteínas define as relações espaciais entre cada uma de suas subunidades polipeptídicas unidas por forças não covalentes. Em proteínas poliméricas, cada uma das cadeias polipeptídicas que as compõem são chamadas de subunidades ou protômeros.
As proteínas podem ser compostas de um (monomérico), dois (dimérico), vários (oligomérico) ou muitos protômeros (polimérico). Esses protômeros podem ter uma estrutura molecular semelhante ou muito diferente. No primeiro caso são ditas proteínas homotípicas e no segundo caso, heterotípicas.
Em notação científica, os bioquímicos usam letras gregas subscritas para descrever a composição do protômero das proteínas. Por exemplo, uma proteína homotípica tetramérica é designada como α4, enquanto uma proteína tetramérica composta por dois dímeros diferentes é designada como αdoisβdois.
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As proteínas são moléculas complexas que assumem diferentes configurações tridimensionais. Essas configurações são exclusivas para cada proteína e permitem que desempenhem funções muito específicas. Os níveis de organização estrutural das proteínas são os seguintes.
Refere-se à sequência na qual os diferentes aminoácidos estão dispostos na cadeia polipeptídica. Esta sequência é dada pela sequência de DNA que codifica a referida proteína.
A maioria das proteínas não são cadeias longas de aminoácidos totalmente estendidas, mas têm regiões que são regularmente dobradas em hélices ou folhas. Essa dobradura é aquela que recebe o nome de estrutura secundária.
As áreas dobradas da estrutura secundária podem, por sua vez, ser dobradas e montadas em estruturas mais compactas. Esta última dobra é o que dá à proteína sua forma tridimensional..
Em proteínas compostas por mais de uma subunidade, as estruturas quaternárias são as relações espaciais que existem entre cada subunidade, que estão ligadas por ligações não covalentes..
A estrutura tridimensional das proteínas é estabilizada por interações fracas ou não covalentes. Embora essas ligações ou interações sejam muito mais fracas do que as ligações covalentes normais, elas são numerosas e seu efeito cumulativo é poderoso. Aqui, veremos algumas das interações mais comuns.
Alguns aminoácidos contêm cadeias laterais hidrofóbicas. Quando as proteínas têm esses aminoácidos, o dobramento da molécula ordena essas cadeias laterais em direção ao interior da proteína e as protege da água. A natureza das diferentes cadeias laterais significa que elas contribuem de maneiras diferentes para o efeito hidrofóbico..
Essas interações ocorrem quando moléculas ou átomos que não estão ligados por ligações covalentes ficam muito próximos uns dos outros e, por causa disso, seus orbitais eletrônicos mais externos começam a se sobrepor..
Nesse momento, uma força repulsiva é estabelecida entre esses átomos, que cresce muito rapidamente à medida que seus respectivos centros se aproximam. Estas são as chamadas "forças de van der Waals".
É a interação eletrostática que ocorre entre um par de partículas carregadas. Nas proteínas, esse tipo de interação ocorre, tanto devido à carga elétrica líquida da proteína, quanto à carga individual dos íons contidos nela. Esse tipo de interação às vezes é chamado de ponte salgada..
Uma ligação de hidrogênio é estabelecida entre um átomo de hidrogênio covalentemente ligado a um grupo doador de ligação de hidrogênio e um par de elétrons livres pertencentes a um grupo aceitador de ligação.
Esse tipo de ligação é muito importante, já que as propriedades de muitas moléculas, incluindo as da água e das moléculas biológicas, são em grande parte devidas às ligações de hidrogênio. Ele compartilha propriedades de ligações covalentes (elétrons são compartilhados) e também de interações não covalentes (interação carga-carga).
Em moléculas, incluindo proteínas, que não apresentam uma carga líquida, pode ocorrer um arranjo não uniforme de suas cargas internas, com um extremo ligeiramente mais negativo que o outro. Isso é o que é conhecido como um dipolo.
Essa condição dipolar da molécula pode ser permanente, mas também pode ser induzida. Os dipolos podem ser atraídos por íons ou outros dipolos. Se os dipolos são permanentes, a interação tem um escopo maior do que ocorre com os dipolos induzidos.
Além dessas interações não covalentes, algumas proteínas oligoméricas estabilizam sua estrutura quaternária por meio de um tipo de ligação covalente, a ligação dissulfeto. Estes são estabelecidos entre os grupos sulfidrila das cisteínas de diferentes protômeros.
As ligações dissulfeto também ajudam a estabilizar a estrutura secundária das proteínas, mas, neste caso, elas ligam resíduos de cisteinila dentro do mesmo polipeptídeo (ligações dissulfeto intrapolipeptídicas)..
Como observado acima, em proteínas que são compostas de várias subunidades ou protômeros, essas subunidades podem ser semelhantes (homotípicas) ou diferentes (heterotípicas)..
As subunidades que constituem uma proteína são cadeias polipeptídicas assimétricas. Porém, em interações homotípicas, essas subunidades podem se associar de diferentes maneiras, alcançando diferentes tipos de simetria..
Os grupos de interação de cada protômero estão geralmente localizados em posições diferentes, por isso são chamados de interações heterólogas. As interações heterólogas entre as diferentes subunidades, às vezes ocorrem de tal forma que cada subunidade é torcida em relação à anterior, podendo atingir uma estrutura helicoidal..
Em outras ocasiões, as interações ocorrem de tal forma que grupos definidos de subunidades são organizados em torno de um ou mais eixos de simetria, no que é conhecido como simetria de grupo de pontos. Quando existem vários eixos de simetria, cada subunidade gira em relação ao seu vizinho 360 ° / n (onde n representa o número de eixos).
Entre os tipos de simetria assim obtidos estão, por exemplo, helicoidal, cúbica e icosaédrica..
Quando duas subunidades interagem por meio de um eixo binário, cada unidade gira 180 ° em relação à outra, em torno desse eixo. Esta simetria é conhecida como simetria Cdois. Nele, os sites de interação em cada subunidade são idênticos; neste caso não falamos de uma interação heteróloga, mas sim de uma interação isóloga..
Se, pelo contrário, a associação entre os dois componentes do dímero for heteróloga, então um dímero assimétrico será obtido.
As subunidades interagentes em uma proteína nem sempre são da mesma natureza. Existem proteínas que são compostas por doze ou mais subunidades diferentes.
As interações que mantêm a estabilidade da proteína são as mesmas que nas interações homotípicas, mas geralmente são obtidas moléculas completamente assimétricas..
A hemoglobina, por exemplo, é um tetrâmero que possui dois pares de subunidades diferentes (αdoisβdois).
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